Lehre

Ziele dieses Moduls ist es einen Überblick über die modernen Trennmethoden und ihre Anwendungen zu geben. Inhalt sind Grundlagen chromatographischer Trennmethoden, Gaschromatographie, Flüssigchromatographie, Elektrophorese, Massenspektrometrie, GC-MS, LC-MS, Trennung von Proteinen und Nukleinsäuren, Proteinfällung, Zentrifugation, Ultrafiltration, Dialyse, sowie Struktur und Eigenschaften von Peptiden, Proteinen, DNA und RNA. Das Modul setzt sich aus einem Vorlesungs- und Praktikumsteil zusammen.

Ziel des Moduls ist die Vermittlung vertiefter Kenntnisse wichtiger bioanalytischer Forschungsmethoden. Thema der Vorlesung sind biochemische Grundlagen und Methoden in der Produktion und Analytik von Proteinen und DNA. Im Einzelnen werden Proteinanalytik (Proteinfällung, Zentrifugation, Ultrafiltration, Dialyse, Chromatographische Methoden, Konzentrationsbestimmung, Elektrophorese, Western Blot, Immunologische Methoden, Massenspektrometrie, UV-Spektroskopie, Posttranslationale Modifizierungen), Nukleinsäureanalytik (Fällung und Aufreinigung, UV-Spektroskopie, Gelelektrophorese,Sequenzierung), Proteinproduktion für die Strukturanalytik (Molekularbiologie: Genklonierung, mikrobiologische Methoden, Isolierung und Amplifikation von DNA, PCR, Mutagenese, Zellanzucht; rekombinante Proteinexpression: in vitro Translation, Proteinfaltung) und Peptide in der biochemischen Forschung (Peptidsynthese, Peptidsequenzierung) behandelt.

Ziele des Praktikums ist das Erlernen Biochemischer und Bioanalytischer Labormethoden. Thema des Praktikums sind biochemische Grundlagen und Methoden in der Produktion und Analytik von Proteinen und DNA: Proteinanalytik (Proteinfällung, Zentrifugation, Ultrafiltration, Dialyse, Chromatographische Methoden, Konzentrationsbestimmung, Elektrophorese, Western Blot, Immunologische Methoden, Massenspektrometrie, UV-Spektroskopie, Posttranslationale Modifizierungen), Nukleinsäureanalytik (Fällung und Aufreinigung, UV-Spektroskopie, Gelelektrophorese, Sequenzierung), Proteinproduktion für die Strukturanalytik (Molekularbiologie: Genklonierung, mikrobiologische Methoden, Isolierung und Amplifikation von DNA, PCR, Mutagenese, Zellanzucht; rekombinante Proteinexpression: in vitro Translation, Proteinfaltung) und Peptide in der biochemischen Forschung (Peptidsynthese, Peptidsequenzierung).

Ziel des Moduls ist es vertieftende Kenntnisse wichtiger bioanalytischer Forschungsmethoden zu vermitteln, diese anzuwenden und interpretieren zu können. Thema der Vorlesung sind grundlegende Methoden zur Charakterisierung von Peptiden und Proteinen und deren Strukturaufklärung. Im Einzelnen werden grundlegende bioanalytische Methoden (zwei-dimensionale Gelelektrophorese, MS), spektroskopische Methoden (Optische Rotationsdispersion, CD, IR, statische und dynamische Lichtstreuung, Röntgenkleinwinkelstreuung, Oberflächenplasmonresonanz, Fluoreszenzpolarisation und andere fluoreszenzbasierte Methoden) und weitere physikalische Methoden (QCM, Mikrokalorimetrie, Mikrothermophorese, Differentielle Scanning-Fluorimetrie) behandelt. Es werden Anwendungsbeispiele dieser Methoden in interaktiven Seminaren diskutiert, wobei der Fokus auf dem kombinierten Einsatz der besprochenen Methoden in der Charakterisierung hochaufgereinigter Peptide und Proteine (während und nach Trennverfahren), und in der molekularen Interaktion (Protein-Protein, Protein-Ligand, Enzymkatalyse, Wirkstoffentwicklung) liegt.

Ziel des Modul ist die Vermittlung der methodische Grundlagen zur Aufklärung von Proteinstrukturen. Inhalt sind Methoden zur Aufklärung der Primärstruktur (Peptidsequenzierung- DNA-Sequenzierung- Massenspektrometrie), Methoden zur Analyse von Sekundärstruktur und Proteindynamik (ESR-Spektroskopie- CD-Spektroskopie- Fluoreszenzspektroskopie) und Methoden zur Aufklärung der 3D Struktur (Kristallstrukturanalyse- NMR-Spektroskopie- Kleinwinkelstreuung- Elektronenmikroskopie).

Ziel des Modul ist es, dass Sie in der Lage sind die Anwendbarkeit bioanalytischer Methoden für wissenschaftliche Fragestellungen weitgehend selbstständig abzuschätzen und anzuwenden. Aufbauend auf den Vorlesungen und Seminaren im Bereich der Protein-, Peptidchemie und Proteinanalytik sollen die in anderen Modulen theoretisch vermittelten Kenntnisse zur Bearbeitung einer wissenschaftlichen Fragestellung angewandt werden. Der aktuelle Wissenstand auf dem Themengebiet ist durch Literaturrecherchen zu ermitteln um darauf aufbauend das ausgegebene Thema zu bearbeiten. Dazu können alle im Labor zur Verfügung stehenden Methoden und Geräte eingesetzt werden, beispielsweise: chromatographische und elektrophoretische Trennmethoden, ESI- und MALDI-Massenspektrometrie, in-gel Verdau, Zellkulturtechniken, immunchemische Methoden, UV/VIS- und Fluoreszenzspektroskopie, Fluoreszenzpolarisation, Festphasenpeptidsynthese, Zellkulturtechniken. Die Themen der Vertiefungsarbeiten werden individuell unter Berücksichtigung ihrer Interessen vergeben.

Ziel des Modul ist es das Grundlagenwissen der Massenspektrometrie zu vertiefen, sowie die Entwicklung eines tieferen Verständnis der zu Grunde liegenden Prozesse. Die Vorlesung erläutert die Grundlage der Geräte und Techniken, was in praktischen Übungen vertieft wird, um die Struktur unbekannter Substanzen aufzuklären und diese zu quantifizieren. Die Vorlesung beschreibt die Anwendungsbreite und methodische Grenzen moderner höchst auflösender Massenspektrometer einschließlich der technischen Umsetzung in der gesamten Breite der Analytik und Bioanalytik. Die Strukturaufklärung wird für Biopolymere, sowohl mittels manueller Interpretation, als auch mittels moderner Programme geübt. Ferner werden wichtige bioinformatorische Ansätze zur Aufklärung biochemischer und medizinischer Zusammenhänge aufgezeigt. Ein weiterer Aspekt umfasst massenspektrometrische Bildgebungsverfahren („MS-Imaging“).

Ziel des Modul ist die Vermittlung von modernen analytischen Hochdurchsatzmethoden zur Identifizierung und Quantifizierung komplexer Probengemische als Bestandteil "Hypothesen-freier" und "Hypothesen-getriebener" Forschungsansätze. Die Identifizierung und Quantifizierung möglichst vieler Substanzen in komplexen Probengemischen, wie Körperflüssigkeiten erfordern die Kombination mehrerer Trenntechniken mit massenspektrometrischen Methoden. Vermittelt werden häufig eingesetzte Trenntechniken mit hoher Auflösung, einschließlich mehrdimensionaler chromatographischer und elektrophoretischer Trennungen. Die Möglichkeiten und Anforderungen dieser Techniken in Kombination mit schnellen hochauflösenden Massenspektrometern werden an Beispielen der Proteomics, Lipidomics, Peptidomics und Metabolomics ausführlich dargestellt und erarbeitet

Ziel des Moduls ist es die wichtigsten Ionisierungstechniken (EI, CI, FAB, ESI, MALDI) und Massenanalysatoren (Sektorfeld, Quadrupol, Ionenfallen, Flugzeit) vorzustellen und die Interpretation von Massenspektren zu vermitteln. Es wird die historische Entwicklung der Massenspektrometrie bis zu den modernen Geräten und Ionisierungsmethoden (EI, CI, FAB, ESI, MALDI) vorgestellt. Die Prinzipien der wichtigsten Typen von Massenspektrometern (Sektorfeld-, Quadrupol-, TOF-, Ionenfallen-, ICR-MS) werden mit den theoretischen Grundlagen und ihrer Funktionsweise an Beispielen aus unterschiedlichen Bereichen der Chemie und Biochemie erklärt. Ein Fokus liegt auf dem Gebiet der Biomoleküle, insbesondere der Peptid- und Proteinanalytik. Am Beispiel organischer und anorganischer Verbindungen werden Zerfallsreaktionen erläutert und Massenspektren ausgewertet. Ferner werden MALDI-PSD (PSD, post-source decay) und Tandem-Massenspektren (ESI-MS/MS) zur Aufklärung von Peptidsequenzen und der Identifizierung posttranslationaler Modifikationen (z.B. Phosphorylierung) behandelt. In diesem Zusammenhang werden auch neueste Software-Entwicklungen zur automatisierten Datenanalyse und on-line-Techniken beschrieben.

Ziel des Modul ist die Vermittlung von modernen analytischen Hochdurchsatzmethoden zur Identifizierung und Quantifizierung komplexer Probengemische als Bestandteil "Hypothesen-freier" und "Hypothesen-getriebener" Forschungsansätze. Die Identifizierung und Quantifizierung möglichst vieler Substanzen in komplexen Probengemischen, wie Körperflüssigkeiten erfordern die Kombination mehrerer Trenntechniken mit massenspektrometrischen Methoden. Vermittelt werden häufig eingesetzte Trenntechniken mit hoher Auflösung, einschließlich mehrdimensionaler chromatographischer und elektrophoretischer Trennungen. Die Möglichkeiten und Anforderungen dieser Techniken in Kombination mit schnellen hochauflösenden Massenspektrometern werden an Beispielen der Proteomics, Lipidomics, Peptidomics und Metabolomics ausführlich dargestellt und erarbeitet

Ziel des Modul ist es, dass Sie in der Lage sind die Anwendbarkeit bioanalytischer Methoden für wissenschaftliche Fragestellungen weitgehend selbstständig abzuschätzen und anzuwenden. Aufbauend auf den Vorlesungen und Seminaren im Bereich der Protein-, Peptidchemie und Proteinanalytik sollen die in anderen Modulen theoretisch vermittelten Kenntnisse zur Bearbeitung einer wissenschaftlichen Fragestellung angewandt werden. Der aktuelle Wissenstand auf dem Themengebiet ist durch Literaturrecherchen zu ermitteln um darauf aufbauend das ausgegebene Thema zu bearbeiten. Dazu können alle im Labor zur Verfügung stehenden Methoden und Geräte eingesetzt werden, beispielsweise: chromatographische und elektrophoretische Trennmethoden, ESI- und MALDI-Massenspektrometrie, in-gel Verdau, Zellkulturtechniken, immunchemische Methoden, UV/VIS- und Fluoreszenzspektroskopie, Fluoreszenzpolarisation, Festphasenpeptidsynthese, Zellkulturtechniken. Die Themen der Vertiefungsarbeiten werden individuell unter Berücksichtigung ihrer Interessen vergeben.

Ziel des Moduls ist es die wichtigsten Ionisierungstechniken (EI, CI, FAB, ESI, MALDI) und Massenanalysatoren (Sektorfeld, Quadrupol, Ionenfallen, Flugzeit) vorzustellen und die Interpretation von Massenspektren zu vermitteln. Es wird die historische Entwicklung der Massenspektrometrie bis zu den modernen Geräten und Ionisierungsmethoden (EI, CI, FAB, ESI, MALDI) vorgestellt. Die Prinzipien der wichtigsten Typen von Massenspektrometern (Sektorfeld-, Quadrupol-, TOF-, Ionenfallen-, ICR-MS) werden mit den theoretischen Grundlagen und ihrer Funktionsweise an Beispielen aus unterschiedlichen Bereichen der Chemie und Biochemie erklärt. Ein Fokus liegt auf dem Gebiet der Biomoleküle, insbesondere der Peptid- und Proteinanalytik. Am Beispiel organischer und anorganischer Verbindungen werden Zerfallsreaktionen erläutert und Massenspektren ausgewertet. Ferner werden MALDI-PSD (PSD, post-source decay) und Tandem-Massenspektren (ESI-MS/MS) zur Aufklärung von Peptidsequenzen und der Identifizierung posttranslationaler Modifikationen (z.B. Phosphorylierung) behandelt. In diesem Zusammenhang werden auch neueste Software-Entwicklungen zur automatisierten Datenanalyse und on-line-Techniken beschrieben.

Ziel des Modul ist die Vermittlung von modernen analytischen Hochdurchsatzmethoden zur Identifizierung und Quantifizierung komplexer Probengemische als Bestandteil "Hypothesen-freier" und "Hypothesen-getriebener" Forschungsansätze. Die Identifizierung und Quantifizierung möglichst vieler Substanzen in komplexen Probengemischen, wie Körperflüssigkeiten erfordern die Kombination mehrerer Trenntechniken mit massenspektrometrischen Methoden. Vermittelt werden häufig eingesetzte Trenntechniken mit hoher Auflösung, einschließlich mehrdimensionaler chromatographischer und elektrophoretischer Trennungen. Die Möglichkeiten und Anforderungen dieser Techniken in Kombination mit schnellen hochauflösenden Massenspektrometern werden an Beispielen der Proteomics, Lipidomics, Peptidomics und Metabolomics ausführlich dargestellt und erarbeitet

Ziel des Modul ist es, dass Sie in der Lage sind die Anwendbarkeit bioanalytischer Methoden für wissenschaftliche Fragestellungen weitgehend selbstständig abzuschätzen und anzuwenden. Aufbauend auf den Vorlesungen und Seminaren im Bereich der Protein-, Peptidchemie und Proteinanalytik sollen die in anderen Modulen theoretisch vermittelten Kenntnisse zur Bearbeitung einer wissenschaftlichen Fragestellung angewandt werden. Der aktuelle Wissenstand auf dem Themengebiet ist durch Literaturrecherchen zu ermitteln um darauf aufbauend das ausgegebene Thema zu bearbeiten. Dazu können alle im Labor zur Verfügung stehenden Methoden und Geräte eingesetzt werden, beispielsweise: chromatographische und elektrophoretische Trennmethoden, ESI- und MALDI-Massenspektrometrie, in-gel Verdau, Zellkulturtechniken, immunchemische Methoden, UV/VIS- und Fluoreszenzspektroskopie, Fluoreszenzpolarisation, Festphasenpeptidsynthese, Zellkulturtechniken. Die Themen der Vertiefungsarbeiten werden individuell unter Berücksichtigung ihrer Interessen vergeben.